Plant Cell | 中科院吕东平团队揭示钙依赖蛋白激酶调节拟南芥免疫信号的新机制！

植物有一个复杂的先天免疫系统来抵御病原体的入侵。微生物或病原体相关的分子模式（MAMPs/PAMPs）触发植物的免疫反应，这一过程被称为模式触发免疫（PTI）。PTI赋予了宿主对广泛的植物病原体的防御。在拟南芥中，细菌鞭毛蛋白或其衍生的多肽flg22被FLAGELLIN-SENSING2（FLS2）识别，FLS2是一种被充分研究的质膜定位的富含亮氨酸重复受体激酶（LRR-RK）。BRI1-关联受体激酶1（BAK1）是FLS2和其他模式识别受体（PRR）的共同受体，如EF-TU受体（EFR），它能感知细菌延伸因子EF-Tu和衍生表位elf18。配体结合后，FLS2和EFR迅速与BAK1和相关的SOMATIC-EMBRYOGENESIS RECEPTOR-LIKE KINASE（SERK）蛋白相互作用，激活下游的免疫信号传导。此外，PRRs感知内源性损伤相关分子模式（DAMPs），这些分子模式在受伤或病原体感知时释放。拟南芥植物免疫肽（Peps）被两个LRR-RKs，PEP RECEPTOR1（PEPR1）和PEPR2感知，引发免疫反应。

拟南芥的受体类细胞质激酶BOTRYTIS-INDUCED KINASE1（BIK1）作为植物免疫的一个信号枢纽。BIK1的平衡是由一个调控模块维持的，其中钙依赖蛋白激酶28（CPK28）通过两个E3连接酶的活动调节BIK1的周转。免疫诱导的CPK28的替代剪接减弱了CPK28的功能。然而，CPK28是否受蛋白酶体控制仍是未知数。

2021年10月1日，国际权威学术期刊The Plant Cell发表了中国科学院遗传与发育生物学研究所农业资源研究中心吕东平团队的最新相关研究成果，题为The calcium-dependent protein kinase CPK28 is targeted by the ubiquitin ligases ATL31 and ATL6 for proteasome-mediated degradation to fine-tune immune signaling in Arabidopsis的研究论文。

在这篇文章中，科研人员证明CPK28经历泛素化和26S蛋白体介导的降解，鞭毛蛋白处理会增强这种降解。两个密切相关的泛素连接酶ATL31和ATL6在质膜上与CPK28特异性地相互作用；这种联系因鞭毛蛋白的激发而增强。ATL31/6直接泛素化CPK28，导致其蛋白酶体降解。此外，ATL31/6通过介导CPK28的降解促进BIK1的稳定性。因此，ATL31/6积极调节BIK1介导的免疫。科研人员的研究结果揭示了减弱CPK28功能以维持BIK1的平衡和增强免疫反应的另一种机制。

图1. CPK28经历泛素化和26S蛋白酶体介导的降解

图2. ATL31和ATL6都与CPK28有关

图3. ATL31与CPK28在质膜上相互作用

图4. ATL31/6泛素化CPK28

图5. ATL31/6促进拟南芥原生质体中CPK28的降解

图6. CPK28在atl31 atl6和Col-0植物中的降解情况

图7. ATL31/6调控BIK1的稳态

图8. ATL31/6正向调节BIK1介导的免疫

图9. CPK28被ATL31和ATL6作为靶标进行蛋白酶体介导的降解，以微调免疫信号

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